scbmtБИОМЕДИЦИНАJournal Biomed2074-59822713-0428Scientific center of biomedical technologies of Federal Medical and Biological Agency10.33647/2074-5982-18-3-84-89scbmt-1416Research ArticleБИОРЕГУЛЯТОРЫ В МЕДИЦИНСКИХ ТЕХНОЛОГИЯХBIOREGULATORS IN MEDICAL TECHNOLOGIESАнтимикробные пептиды на основе последовательностей бактериальных белков S1 как потенциальная замена антибиотикамAntimicrobial Peptides Based on Bacterial S1 Protein Sequences as a Potential Alternative to AntibioticsГалзитскаяО. В.GalzitskayaO. V.

Галзитская Оксана Валериановна - доктор физико-математических наук.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4; 142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 3.

Oxana V. Galzitskava - Dr. Sci. (Phys.-Math), Institute of Protein Research of the Russian Academy of Sciences; Institute of Theoretical and Experimental Biophysics of the Russian Academy of Sciences.

142290, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 4; 142290, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 3.

ogalzit@vega.protres.ruМачулинА. В.MachulinA. V.

Мачулин Андрей Валериевич – кандидат биологических наук.

142290, Московская обл., Пущино, просп. Науки, 5.

Andrev V. Machulin - Cand. Sci. (Biol.), Skryabin Institute of Biochemistry and Physiology of Microorganisms of the Russian Academy of Sciences.

142290, Moscow Region, Pushchino, Nauki Ave., 5.

and.machul@gmail.comДерюшеваЕ. И.DeryushevaE. I.

Дерюшева Евгения Игоревна - кандидат физико-математических наук.

142290, Московская обл., Пущино, просп. Науки, 3.

Evgeniva I. Deryusheva - Cand. Sci. (Phys.-Math), Federal Research Center “Pushchino Scientific Center for Biological Research of the Russian Academy of Sciences”.

142290, Moscow Region, Pushchino, Nauki Ave., 3.

evgenia.deryusheva@gmail.comГлякинаА. В.GlyakinaA. V.

Глякина Анна Владимировна - кандидат физико-математических наук.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4; 142290, Московская обл., Пущино, ул. Профессора Виткевича, 1.

Anna V. Glyakina - Cand. Sci. (Phys.-Math), Institute of Protein Research of the Russian Academy of Sciences; Institute of Mathematical Problems of Biology of the Russian Academy of Sciences — Branch of “Federal Research Center Institute of Applied Mathematics named after M.V. Keldysh of the Russian Academy of Sciences”.

142290, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 4; 142290, Moscow Region, Pushchino, Professora Vitkevicha Str., 1.

quark777a@gmail.comГришинС. Ю.GrishinS. Yu.

Гришин Сергей Юрьевич.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4.

Sergei Yu. Grishin.

142290, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 4.

syugrishin@gmail.comКурпеС. Р.KurpeS. R.

Курпе Станислав Римасо.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4.

Stanislav R. Kurpe.

142290, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 4.

st.kurpe@vega.protres.ruПанфиловА. В.PanfilovA. V.

Панфилов Александр Викторович.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4.

Alexander V. Panfilov.

142290, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 4.

panfilov@vega.protres.ruДомнинП. А.DomninP. A.

Домнин Павел Александрович.

123098, Москва, ул. Гамалеи, 18; 119991, Москва, ул. Ленинские горы, 1.

Pavel A. Domnin.

123098, Moscow, Gamalei Str., 18; 119991, Moscow, Leninskie Gory Str., 1.

pavlodomnin@yandex.ruКравченкоС. В.KravchenkoS. V.

Кравченко Сергей Викторович.

625003, Тюмень, ул. Ленина, 25.

Sergey V. Kravchenko.

625003, Tyumen, Lenina Str., 25.

svkraft@vega.protres.ruЕрмолаеваС. А.ErmolaevaS. A.

Ермолаева Светлана Александровна – доктор биологических наук.

123098, Москва, ул. Гамалеи, 18.

Svetlana A. Ermolaeva - Dr. Sci. (Biol.), National Research Center of Epidemiology and Microbiology named after Honorary Academician N.F. Gamaleya of the Ministry of Health Care of Russia.

123098, Moscow, Gamalei Str., 18.

drermolaeva@mail.ruФГБУН «Институт белка» РАН; ФГБУН «Институт теоретической и экспериментальной биофизики» РАНРоссияInstitute of Protein Research of the Russian Academy of Sciences; Institute of Theoretical and Experimental Biophysics of the Russian Academy of SciencesRussian FederationФГБУН «Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина» РАНРоссияSkryabin Institute of Biochemistry and Physiology of Microorganisms of the Russian Academy of SciencesRussian FederationФГБУН Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований РАН»РоссияFederal Research Center “Pushchino Scientific Center for Biological Research of the Russian Academy of Sciences”Russian FederationФГБУН «Институт белка» РАН; Институт математических проблем биологии РАН — Филиал ФГБУ «Федеральный исследовательский центр Институт прикладной математики им. М.В. Келдыша РАН»РоссияInstitute of Protein Research of the Russian Academy of Sciences; Institute of Mathematical Problems of Biology of the Russian Academy of Sciences — Branch of “Federal Research Center Institute of Applied Mathematics named after M.V. Keldysh of the Russian Academy of Sciences”Russian FederationФГБУН «Институт белка» РАНРоссияInstitute of Protein Research of the Russian Academy of SciencesRussian FederationФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России; ФГБОУ ВО «Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова»РоссияNational Research Center of Epidemiology and Microbiology named after Honorary Academician N.F. Gamaleya of the Ministry of Health Care of Russia; Lomonosov Moscow State UniversityRussian FederationИнститут экологической и сельскохозяйственной биологии (X-BIO), ФГАОУ ВО «Тюменский государственный университет»РоссияInstitute of Environmental and Agricultural Biology (X-BIO), Tyumen State UniversityRussian FederationФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава РоссииРоссияNational Research Center of Epidemiology and Microbiology named after Honorary Academician N.F. Gamaleya of the Ministry of Health Care of RussiaRussian Federation2022171020221838489Copyright © Галзитская О.В., Мачулин А.В., Дерюшева Е.И., Глякина А.В., Гришин С.Ю., Курпе С.Р., Панфилов А.В., Домнин П.А., Кравченко С.В., Ермолаева С.А., 20222022Галзитская О.В., Мачулин А.В., Дерюшева Е.И., Глякина А.В., Гришин С.Ю., Курпе С.Р., Панфилов А.В., Домнин П.А., Кравченко С.В., Ермолаева С.А.Galzitskaya O.V., Machulin A.V., Deryusheva E.I., Glyakina A.V., Grishin S.Y., Kurpe S.R., Panfilov A.V., Domnin P.A., Kravchenko S.V., Ermolaeva S.A.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://journal.scbmt.ru/jour/article/view/1416

Предложен оригинальный подход к разработке антимикробных пептидов (АМП) с новым механизмом действия, основанным на направленной коагрегации пептида с белком-мишенью. В качестве белка-мишени выбран уникальный многофункциональный бактериальный рибосомный белок S1. Изучены амилоидогенные и антибактериальные эффекты различных пептидов, синтезированных на основе последовательностей рибосомных белков S1. Полученные результаты могут стать основой для создания новых АМП против различных штаммов патогенных организмов.

An original approach to the development of antimicrobial peptides (AMPs) with a new mechanism of action based on directed coaggregation of a peptide with a target protein is proposed. The unique multifunctional bacterial ribosomal protein S1 was chosen as the target protein. The amyloidogenic and antibacterial effects of various peptides synthesized on the basis of S1 ribosomal protein sequences were studied. The results obtained can serve as a basis for the creation of new AMPs against various strains of pathogenic organisms.

антимикробные пептидырибосомный белок S1разнообразие штаммов патогенных бактерийfulvic acidhumic acidsantioxidant propertiesanti-inflammatory propertiesanti-allergic propertiesИсследование выполнено при финансовой поддержке Российского научного фонда, грант № 18-14-00321.ReferencesКурпе С.Р., Гришин С.Ю., Глякина А.В., Слизень М.В., Панфилов А.В., Кочетов А.П., Сурин А.К., Кобякова М.И., Фадеев Р.С., Галзитская О.В. Антибактериальные эффекты пептидов, синтезированных на основе последовательности рибосомного белка S1. Биомедицинская химия. 2021;67(3):231-243. DOI: 10.18097/PBMC20216703231.Kurpe S.R., Grishin S.Yu., Glyakina A.V., Slizen M.V., Panfilov A.V., Kochetov A.P., Surin A.K., Kobyakova M.I., Fadeev R.S., Galzitskaya O.V. Antibakterial'nye effekty peptidov, sintezirovannykh na osnove posledovatel'nosti ribosomnogo belka S1 [Antibacterial effects of peptides synthesized based on the sequence of the S1 ribosomal protein]. Biomedical Chemistry. 2021;67(3):231-243. (In Russian). DOI: 10.18097/PBMC20216703231.Antimicrobial Resistance Collaborators. Global burden of bacterial antimicrobial resistance in 2019: A systematic analysis. Lancet. 2022;399(10325):629-655. DOI: 10.1016/S0140-6736(21)02724-0.Antimicrobial Resistance Collaborators. Global burden of bacterial antimicrobial resistance in 2019: A systematic analysis. Lancet. 2022;399(10325):629-655. DOI: 10.1016/S0140-6736(21)02724-0.Brogden K. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat. Rev. Micro. 2005;3(3):238-250. DOI: 10.1038/nrmicro1098.Brogden K. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat. Rev. Micro. 2005;3(3):238-250. DOI: 10.1038/nrmicro1098.Galzitskaya O. Exploring amyloidogenicity of peptides from ribosomal S1 protein to develop novel AMPs. Front Mol. Biosci. 2021;8:705069. DOI: 10.3389/fmolb.2021.705069.Galzitskaya O. Exploring amyloidogenicity of peptides from ribosomal S1 protein to develop novel AMPs. Front Mol. Biosci. 2021;8:705069. DOI: 10.3389/fmolb.2021.705069.Ghanizadeh A., Najafizade M., Rashki S., Marzhoseyni Z., Motallebi M. Genetic diversity, antimicrobial resistance pattern, and biofilm formation in Klebsiella pneumoniae isolated from patients with Coronavirus disease 2019 (COVID-19) and ventilator-associated pneumonia. Biomed. Res. Int. 2021;24:2347872. DOI: 10.1155/2021/2347872.Ghanizadeh A., Najafizade M., Rashki S., Marzhosey-ni Z., Motallebi M. Genetic diversity, antimicrobial resistance pattern, and biofilm formation in Klebsiella pneumoniae isolated from patients with Coronavirus disease 2019 (COVID-19) and ventilator-associated pneumonia. Biomed. Res. Int. 2021;24:2347872. DOI: 10.1155/2021/2347872.Grishin S., Deryusheva E.I., Machulin A.V., Selivanova O.M., Glyakina A.V., Gorbunova E.Y., Mustaeva L.G., Azev V.N., Rekstina V.V., Kalebina T.S., Surin A.K., Galzitskaya O.V. Amyloidogenic propensities of ribosomal S1 proteins: Bioinformatics screening and experimental checking. Int. J. Mol. Sci. 2020;21(15):5199. DOI: 10.3390/ijms21155199.Grishin S., Deryusheva E.I., Machulin A.V., Selivanova O.M., Glyakina A.V., Gorbunova E.Y., Musta-eva L.G., Azev V.N., Rekstina V.V., Kalebina T.S., Surin A.K., Galzitskaya O.V. Amyloidogenic propensities of ribosomal S1 proteins: Bioinformatics screening and experimental checking. Int. J. Mol. Sci. 2020;21(15):5199. DOI: 10.3390/ijms21155199.Grishin S., Dzhus U.F., Glukhov A.S., Selivanova O.M., Surin A.K., Galzitskaya O.V. Identification of amyloidogenic regions in Pseudomonas aeruginosa ribosomal S1 protein. Int. J. Mol. Sci. 2021;22(14):7291. DOI: 10.3390/ijms22147291.Grishin S., Dzhus U.F., Glukhov A.S., Selivanova O.M., Surin A.K., Galzitskaya O.V. Identification of amy-loidogenic regions in Pseudomonas aeruginosa ribosomal S1 protein. Int. J. Mol. Sci. 2021;22(14):7291. DOI: 10.3390/ijms22147291.Kourtis A.P., Hatfield K., Baggs J., Mu Y., See I., Epson E., Nadle J., Kainer M.A., Dumyati G., Petit S., Ray S.M.; Emerging Infections Program MRSA author group, Ham D., Capers C., Ewing H., Coffin N., McDonald L.C., Jernigan J., Cardo D. Vital signs: Epidemiology and recent trends in methicillin-resistant and in methicillin-susceptible Staphylococcus Aureus bloodstream infections. MMWR Morb. Mortal. Wkly. Rep. 2019;68:214-219. DOI: 10.15585/mmwr.mm6809e1.Kourtis A.P., Hatfield K., Baggs J., Mu Y., See I., Epson E., Nadle J., Kainer M.A., Dumyati G., Petit S., Ray S.M.; Emerging Infections Program MRSA author group, Ham D., Capers C., Ewing H., Coffin N., McDonald L.C., Jernigan J., Cardo D. Vital signs: Epidemiology and recent trends in methicillin-resistant and in methicillin-susceptible Staphylococcus Aureus bloodstream infections. MMWR Morb. Mortal. Wkly. Rep. 2019;68:214-219. DOI: 10.15585/mmwr.mm6809e1.Kravchenko S., Domnin P.A., Grishin S.Y., Panfilov A.V., Azev V.N., Mustaeva L.G., Gorbunova E.Y., Kobyakova M.I., Surin A.K., Glyakina A.V., Fadeev R.S., Ermolaeva S.A., Galzitskaya O.V. Multiple antimicrobial effects of hybrid peptides synthesized based on the sequence of ribosomal S1 protein from Staphylococcus aureus. Int. J. Mol. Sci. 2022;23(1):524. DOI: 10.3390/ijms23010524.Kravchenko S., Domnin P.A., Grishin S.Y., Panfilov A.V., Azev V.N., Mustaeva L.G., Gorbunova E.Y., Kobyakova M.I., Surin A.K., Glyakina A.V., Fadeev R.S., Ermolaeva S.A., Galzitskaya O.V. Multiple antimicrobial effects of hybrid peptides synthesized based on the sequence of ribosomal S1 protein from Staphylococcus aureus. Int. J. Mol. Sci. 2022;23(1):524. DOI: 10.3390/ijms23010524.Machulin A., Deryusheva E.I., Selivanova O.M., Galzitskaya O.V. The number of domains in the ribosomal protein S1 as a hallmark of the phylogenetic grouping of bacteria. PLoS One. 2019;14(8):e0221370. DOI: 10.1371/journal.pone.0221370.Machulin A., Deryusheva E.I., Selivanova O.M., Galzitskaya O.V. The number of domains in the ribosomal protein S1 as a hallmark of the phylogenetic grouping of bacteria. PLoS One. 2019;14(8):e0221370. DOI: 10.1371/journal.pone.0221370.Marazzato M., Scribano D., Sarshar M., Brunetti F., Fillo S., Fortunato A., Lista F., Palamara A.T., Zagaglia C., Ambrosi C. Genetic diversity of antimicrobial resistance and key virulence features in two extensively drug-resistant Acinetobacter baumannii isolates. Int. J. Environ. Res. Public Health. 2022;19(5):2870. DOI: 10.3390/ijerph19052870.Marazzato M., Scribano D., Sarshar M., Brunetti F., Fillo S., Fortunato A., Lista F., Palamara A.T., Zagaglia C., Ambrosi C. Genetic diversity of antimicrobial resistance and key virulence features in two extensively drug-resistant Acinetobacter baumannii isolates. Int. J. Environ. Res. Public Health. 2022;19(5):2870. DOI: 10.3390/ijerph19052870.Mbhele Z., Shobo C.O., Amoako D.G., Zishiri O.T., Bester L.A. Occurrence, antibiotic resistance, virulence factors, and genetic diversity of Bacillus spp. from public hospital environments in South Africa. Microb. Drug Resist. 2021;27(12):1692-1704. DOI: 10.1089/mdr.2020.0543.Mbhele Z., Shobo C.O., Amoako D.G., Zishiri O.T., Bester L.A. Occurrence, antibiotic resistance, virulence factors, and genetic diversity of Bacillus spp. from public hospital environments in South Africa. Microb. Drug Resist. 2021;27(12):1692-1704. DOI: 10.1089/mdr.2020.0543.Sierra J., Vinas M. Future prospects for antimicrobial peptide development: Peptidomimetics and antimicrobial combinations. Expert Opin. Drug Discov. 2021;16(6): 601-604. DOI: 10.1080/17460441.2021.1892072.Sierra J., Vinas M. Future prospects for antimicrobial peptide development: Peptidomimetics and antimicrobial combinations. Expert Opin. Drug Discov. 2021;16(6): 601-604. DOI: 10.1080/17460441.2021.1892072.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.