scbmtБИОМЕДИЦИНАJournal Biomed2074-59822713-0428Scientific center of biomedical technologies of Federal Medical and Biological Agency10.33647/2074-5982-20-3-32-36scbmt-1600Research ArticleМЕТОДЫ И ТЕХНОЛОГИИ БИОМЕДИЦИНСКИХ ИССЛЕДОВАНИЙMETHODS AND TECHNOLOGIES OF BIOMEDICAL RESEARCHIn silico анализ стабильности рибосомного белка S1 из различных штаммов патогенного микроорганизма Staphylococcus aureusIn silico Analysis of the Stability of Ribosomal Protein S1 from Various Strains of the Pathogenic Microorganism Staphylococcus aureus.ГалзитскаяО. В.GalzitskayaO. V.

Галзитская Оксана Валериановна, д.ф.-м.н.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 3

Oxana V. Galzitskaya, Dr. Sci. (Phys.-Math.)

142290, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 4

142290, Russian Federation, Moscow Region, Pushchino, Institutskaya Str., 3

ogalzit@vega.protres.ruМачулинА. В.MachulinA. V.

Мачулин Андрей Валериевич, к.б.н.

142290, Московская обл., Пущино, просп. Науки, 5

Andrey V. Machulin, Cand. Sci. (Biol.)

142290, Moscow Region, Pushchino, Nauki Ave., 5

and.machul@gmail.comДерюшеваЕ. И.DeryushevaE. I.

Дерюшева Евгения Игоревна, к.ф.-м.н.

142290, Московская обл., Пущино, просп. Науки, 3

Evgeniya I. Deryusheva, Cand. Sci. (Phys.-Math.)

142290, Moscow Region, Pushchino, Nauki Ave., 3

evgenia.deryusheva@gmail.comФГБУН «Институт белка» РАН; ФГБУН «Институт теоретической и экспериментальной биофизики» РАНРоссияInstitute of Protein Research of the Russian Academy of Sciences; Institute of Theoretical and Experimental Biophysics of the Russian Academy of SciencesRussian FederationИнститут биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина ФГБУН «Федеральный исследовательский центр “Пущинский научный центр биологических исследований РАН”»РоссияSkryabin Institute of Biochemistry and Physiology of Microorganisms of the Federal Research Center “Pushchino Scientific Center for Biological Research of the Russian Academy of Sciences”Russian FederationИнститут биологического приборостроения ФГБУН «Федеральный исследовательский центр “Пущинский научный центр биологических исследований РАН”»РоссияInstitute of Biological Instrumentation of the Federal Research Center “Pushchino Scientific Center for Biological Research of the Russian Academy of Sciences”Russian Federation2024061120242033236Copyright © Галзитская О.В., Мачулин А.В., Дерюшева Е.И., 20242024Галзитская О.В., Мачулин А.В., Дерюшева Е.И.Galzitskaya O.V., Machulin A.V., Deryusheva E.I.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://journal.scbmt.ru/jour/article/view/1600

Патогенный микроорганизм Staphylococcus aureus, один из представителей семейства стафилококков, способен вырабатывать устойчивость к антибиотикам и антисептикам. Самый большой рибосомный белок S1 из S. aureus содержит четыре структурных S1-домена, при этом короткие пептиды, синтезированные на основе его последовательности, обладают амилоидогенными и антимикробными свойствами (антимикробные пептиды). В данной работе in silico анализ всех доступных последовательностей рибосомного белка S1 из различных штаммов S. aureus позволил выявить остатки, являющиеся характерными для конкретных штаммов. На основе данных сервиса I-Mutant были спрогнозированы изменения стабильности рибосомного белка S1 из различных штаммов S. aureus. Полученные результаты в дальнейшем будут использоваться для целенаправленных мутаций при дизайне новых антимикробных пептидов на основе рибосомного белка S1. 

The pathogenic microorganism Staphylococcus aureus, one of the representatives of the staphylococcus family, is capable of developing resistance to antibiotics and antiseptics. The largest ribosomal protein, S1, from S. aureus contains four structural S1 domains, and short peptides synthesized based on its sequence have amyloidogenic and antimicrobial properties (antimicrobial peptides). In this work, in silico analysis of all available ribosomal protein S1 sequences from various S. aureus strains allowed us to identify residues that are characteristic of specific strains. Based on data from the I-Mutant service, changes in the stability of ribosomal protein S1 from various S. aureus strains were predicted. The results obtained will be used in the future for targeted mutations in the design of new antimicrobial peptides based on ribosomal protein S1.

штаммы S. aureusрибосомный белок S1стабильностьS. aureus strainsribosomal protein S1stabilityReferencesGalzitskaya O.V., Kurpe S.R., Panfilov A.V., Glyakina A.V., Grishin S.Y., Kochetov A.P., Deryusheva E.I., Machulin A.V., Kravchenko S.V., Domnin P.A., Surin A.K., Azev V.N., Ermolaeva S.A. Amyloidogenic peptides: New class of antimicrobial peptides with the novel mechanism of activity. Int. J. Mol. Sci. 2022;23(10):5463. DOI: 10.3390/ijms23105463Galzitskaya O.V., Kurpe S.R., Panfilov A.V., Glyakina A.V., Grishin S.Y., Kochetov A.P., Deryusheva E.I., Machulin A.V., Kravchenko S.V., Domnin P.A., Surin A.K., Azev V.N., Ermolaeva S.A. Amyloidogenic peptides: New class of antimicrobial peptides with the novel mechanism of activity. Int. J. Mol. Sci. 2022;23(10):5463. DOI: 10.3390/ijms23105463Kourtis A.P., Hatfield K., Baggs J., Mu Y., See I., Epson E., Nadle J., Kainer M.A., Dumyati G., Petit S., Ray S.M.; Emerging Infections Program MRSA author group; Ham D., Capers C., Ewing H., Coffin N., MMWR. Morb. Mortal. Wkly. Rep. 2019;68(9):214–219. DOI: 10.15585/mmwr.mm6809e1Kourtis A.P., Hatfield K., Baggs J., Mu Y., See I., Epson E., Nadle J., Kainer M.A., Dumyati G., Petit S., Ray S.M.; Emerging Infections Program MRSA author group; Ham D., Capers C., Ewing H., Coffin N., MMWR. Morb. Mortal. Wkly. Rep. 2019;68(9):214–219. DOI: 10.15585/mmwr.mm6809e1Machulin A., Deryusheva E.I., Selivanova O.M., Galzitskaya O.V. The number of domains in the ribosomal protein S1 as a hallmark of the phylogenetic grouping of bacteria. PLoS One. 2019;14(8):e0221370. DOI: 10.1371/journal.pone.0221370Machulin A., Deryusheva E.I., Selivanova O.M., Galzitskaya O.V. The number of domains in the ribosomal protein S1 as a hallmark of the phylogenetic grouping of bacteria. PLoS One. 2019;14(8):e0221370. DOI: 10.1371/journal.pone.0221370Sierra J.M., Viñas M. Future prospects for antimicrobial peptide development: Peptidomimetics and antimicrobial combinations. Expert Opin. Drug Discov. 2021;16(6):601–604. DOI: 10.1080/17460441.2021.1892072Sierra J.M., Viñas M. Future prospects for antimicrobial peptide development: Peptidomimetics and antimicrobial combinations. Expert Opin. Drug Discov. 2021;16(6):601–604. DOI: 10.1080/17460441.2021.1892072

The authors declare that there are no conflicts of interest present.