scbmtБИОМЕДИЦИНАJournal Biomed2074-59822713-0428Scientific center of biomedical technologies of Federal Medical and Biological Agencyscbmt-498Research ArticleМЕТОДЫ БИОМЕДИЦИНСКИХ ИССЛЕДОВАНИЙMETHODS OF BIOMEDICAL RESEARCHESРазработка методологии получения растворимой формы рекомбинантной N-ацетилтрансферазы-2 человекаDevelopment of methodology for production of a soluble form of recombinant human N-acetyltransferase-2ДуляМ. С.DulyaM. S.mdulya@gmail.comШевченкоЕ. Д.ShevchenkoE. D.noemail@neicon.ruПетроваН. В.PetrovaN. V.noemail@neicon.ruФГБУН «Научный центр биомедицинских технологий ФМБА России», Московская областьRussian Federation201521012020124752Copyright © Дуля М.С., Шевченко Е.Д., Петрова Н.В., 20202020Дуля М.С., Шевченко Е.Д., Петрова Н.В.Dulya M.S., Shevchenko E.D., Petrova N.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://journal.scbmt.ru/jour/article/view/498

В работе представлена разработка методологии и оптимизация условий получения рекомбинантной N-ацетилтрансферазы-2 человека ( hNAT2 ), найдены оптимальные параметры наработки фермента в растворимой форме и в достаточном количестве для in vitro биоаналитических экспериментов. В статье приводятся данные о дизайне генетической конструкции для эффективной экспрессии рекомбинантного фермента N-ацетилтрансферазы-2 человека, методом гель-электрофореза в денатурирующих условиях подтверждается молекулярная масса белка (34-35 кДа), указывается количественное содержание фермента (3,14 мг/мл).

The work presents the development of a methodology and optimization of recombinant N-acetyltransferase-2 of human (hNAT2), found the optimal parameters of use of the enzyme in a soluble form and in sufficient quantity for the in vitro bioanalytical experiments. The paper presents data on the design of genetic constructs for efficient expression of recombinant enzyme human N-acetyltransferase 2, by the method of SDS-PAGE electrophoresis confirmed the molecular weight of the protein (34-35 kDa), indicated quantitative content of enzyme (3.14 mg/ml).

N-ацетилтрансферазa-2 (NAT2)ферментгель-электрофорезчеловекN-acetyltransferase-2 (NAT2)enzymemethod of SDS-PAGE electrophoresishumanReferencesКаркищенко Н.Н., Петрова Н.В., Слободенюк В.В. Высокоспецифичные видовые праймеры к генам Nat1 и Nat2 для сравнительных исследований у человека и лабораторных животных // Биомедицина. 2014. № 2. С. 4-16.Каркищенко Н.Н., Петрова Н.В., Слободенюк В.В. Высокоспецифичные видовые праймеры к генам Nat1 и Nat2 для сравнительных исследований у человека и лабораторных животных // Биомедицина. 2014. № 2. С. 4-16.Кукес В.Г. Метаболизм лекарственных средств: клинико-фармакологические аспекты. - М.: Реафарм. 2004. 144 с.Кукес В.Г. Метаболизм лекарственных средств: клинико-фармакологические аспекты. - М.: Реафарм. 2004. 144 с.Grant D.M., Blum M., Meyers U.A. Polymorphisms of N-acetyltransferase genes // Xenobiotica. 1992. № 22. P. 1073-1081.Grant D.M., Blum M., Meyers U.A. Polymorphisms of N-acetyltransferase genes // Xenobiotica. 1992. № 22. P. 1073-1081.Hein D.W. Molecular genetics and function of NAT1 and NAT2: role in aromatic amine metabolism and carcinogenesis // Mutation Research. 2002. № 506-507. P. 65-77.Hein D.W. Molecular genetics and function of NAT1 and NAT2: role in aromatic amine metabolism and carcinogenesis // Mutation Research. 2002. № 506-507. P. 65-77.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.