Preview

БИОМЕДИЦИНА

Расширенный поиск

Разработка модельных систем на основе комплексов цитохрома Р450 3А4 и рибофлавина для повышения эффективности электрокатализа

https://doi.org/10.33647/2713-0428-17-3E-37-41

Полный текст:

Аннотация

Цитохромы P450 (CYP) — обширный класс ферментов, активным центром которых является гем типа b.

Основная функция цитохромов P450 заключается в биотрансформации эндогенных и экзогенных соединений в организме.

Цитохром P450 3A4 метаболизирует порядка 50% всех лекарственных соединений, поэтому изучение его каталитических свойств представляет большой интерес. Эффективным инструментом в исследовании цитохромов P450 является создание электрохимических систем, где на твёрдом носителе — электроде — с помощью модификатора иммобилизуется фермент. Электроны в таком случае поступают с электрода, заменяющего природный донор электронов НАД (Ф)H и ограничивающего необходимость использования редокс-партнёрных белков. Задача модификатора электрода — сохранение каталитической активности фермента, а также повышение эффективности электронного транспорта при включении наночастиц благородных металлов или углеродных материалов.

Цель работы — создание более эффективных цитохром Р450 электрохимических систем для увеличения выхода метаболитов ферментативных электрокаталитических реакций. 

Об авторах

П. И. Королёва
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича»
Россия

119121, Москва, ул. Погодинская, 10, стр. 8



В. В. Шумянцева
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича»
Россия

д.б.н., проф.,

119121, Москва, ул. Погодинская, 10, стр. 8



Список литературы

1. Кузиков А.В., Булко Т.В., Королева П.И., Масамрех Р.А., Бабкина С.С., Гилеп А.А., Шумянцева В.В. Цитохром P450 3A4 как фермент биотрансформации лекарств: роль модификаций сенсорных систем в электрокатализе и электроанализе. Биомедицинская химия. 2020;66(1):64–70. DOI: 10.18097/PBMC20206601064.

2. Bhatt M.R., Khatri Y., Rodgers R.J., Martin L.L. Role of cytochrome b5 in the modulation of the enzymatic activities of cytochrome P450 17α-hydroxylase/17,20- lyase (P450 17A1). J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 2016;170:2–18. DOI: 10.1016/J.JSBMB.2016.02.033.

3. Ducharme J., Auclair K. Use of bioconjugation with cytochrome P450 enzymes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Proteins and Proteomics. 2018;1866(1):32–51. DOI: 10.1016/J.BBAPAP.2017.06.007.

4. Nash T. The colorimetric estimation of formaldehyde by means of the Hantzsch reaction. Biochem. J. 1953;55:416–421. DOI: 10.1042/bj0550416.

5. Panicco P., Castrignanò S., Sadeghi S.J., Di Nardo G., Gilardi G. Engineered human CYP2C9 and its main polymorphic variants for bioelectrochemical measurements of catalytic response. Bioelectrochemistry 2021;138:107729. DOI: 10.1016/j.bioelechem.2020.107729.

6. Pechurskaya T.A., Lukashevich O.P., Gilep A.A., Usanov S.A. Engineering, expression, and purification of “soluble” human cytochrome P45017α and its functional characterization. Biochemistry (Moscow). 2008;73(7):806–811. DOI: 10.1134/S0006297908070092.

7. Shumyantseva V.V., Uvarov V.Y., Byakova O.E., Archakov A.I., Semisynthetic flavocytochromes based on cytochrome P450 2B4: Reductase and oxygenase activities, Arch. Biochem. Biophys. 1998;377(1):133– 138. DOI: 10.1006/abbi.1998.0628.

8. Zhang C., Lu M., Lin L., Huang Z., Zhang R., Wu X., Chen Y. Riboflavin is directly involved in the N-dealkylation catalyzed by bacterial cytochrome P450 monooxygenases. ChemBioChem. 2020;21:2297–2305. DOI: 10.1002/cbic.202000071.


Для цитирования:


Королёва П.И., Шумянцева В.В. Разработка модельных систем на основе комплексов цитохрома Р450 3А4 и рибофлавина для повышения эффективности электрокатализа. БИОМЕДИЦИНА. 2021;17(3E):37-41. https://doi.org/10.33647/2713-0428-17-3E-37-41

For citation:


Koroleva P.I., Shumyantseva V.V. Design of model systems based on cytochrome P450 3A4 and riboflavin complexes for increasing the electrocatalysis efficiency. Journal Biomed. 2021;17(3E):37-41. (In Russ.) https://doi.org/10.33647/2713-0428-17-3E-37-41

Просмотров: 31


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2074-5982 (Print)
ISSN 2713-0428 (Online)