Preview

БИОМЕДИЦИНА

Расширенный поиск

Антимикробные пептиды на основе последовательностей бактериальных белков S1 как потенциальная замена антибиотикам

https://doi.org/10.33647/2074-5982-18-3-84-89

Аннотация

Предложен оригинальный подход к разработке антимикробных пептидов (АМП) с новым механизмом действия, основанным на направленной коагрегации пептида с белком-мишенью. В качестве белка-мишени выбран уникальный многофункциональный бактериальный рибосомный белок S1. Изучены амилоидогенные и антибактериальные эффекты различных пептидов, синтезированных на основе последовательностей рибосомных белков S1. Полученные результаты могут стать основой для создания новых АМП против различных штаммов патогенных организмов.

Об авторах

О. В. Галзитская
ФГБУН «Институт белка» РАН; ФГБУН «Институт теоретической и экспериментальной биофизики» РАН
Россия

Галзитская Оксана Валериановна - доктор физико-математических наук.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4; 142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 3.



А. В. Мачулин
ФГБУН «Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина» РАН
Россия

Мачулин Андрей Валериевич – кандидат биологических наук.

142290, Московская обл., Пущино, просп. Науки, 5.



Е. И. Дерюшева
ФГБУН Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований РАН»
Россия

Дерюшева Евгения Игоревна - кандидат физико-математических наук.

142290, Московская обл., Пущино, просп. Науки, 3.



А. В. Глякина
ФГБУН «Институт белка» РАН; Институт математических проблем биологии РАН — Филиал ФГБУ «Федеральный исследовательский центр Институт прикладной математики им. М.В. Келдыша РАН»
Россия

Глякина Анна Владимировна - кандидат физико-математических наук.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4; 142290, Московская обл., Пущино, ул. Профессора Виткевича, 1.



С. Ю. Гришин
ФГБУН «Институт белка» РАН
Россия

Гришин Сергей Юрьевич.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4.



С. Р. Курпе
ФГБУН «Институт белка» РАН
Россия

Курпе Станислав Римасо.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4.



А. В. Панфилов
ФГБУН «Институт белка» РАН
Россия

Панфилов Александр Викторович.

142290, Московская обл., Пущино, ул. Институтская, 4.



П. А. Домнин
ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России; ФГБОУ ВО «Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова»
Россия

Домнин Павел Александрович.

123098, Москва, ул. Гамалеи, 18; 119991, Москва, ул. Ленинские горы, 1.



С. В. Кравченко
Институт экологической и сельскохозяйственной биологии (X-BIO), ФГАОУ ВО «Тюменский государственный университет»
Россия

Кравченко Сергей Викторович.

625003, Тюмень, ул. Ленина, 25.



С. А. Ермолаева
ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России
Россия

Ермолаева Светлана Александровна – доктор биологических наук.

123098, Москва, ул. Гамалеи, 18.



Список литературы

1. Курпе С.Р., Гришин С.Ю., Глякина А.В., Слизень М.В., Панфилов А.В., Кочетов А.П., Сурин А.К., Кобякова М.И., Фадеев Р.С., Галзитская О.В. Антибактериальные эффекты пептидов, синтезированных на основе последовательности рибосомного белка S1. Биомедицинская химия. 2021;67(3):231-243. DOI: 10.18097/PBMC20216703231.

2. Antimicrobial Resistance Collaborators. Global burden of bacterial antimicrobial resistance in 2019: A systematic analysis. Lancet. 2022;399(10325):629-655. DOI: 10.1016/S0140-6736(21)02724-0.

3. Brogden K. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat. Rev. Micro. 2005;3(3):238-250. DOI: 10.1038/nrmicro1098.

4. Galzitskaya O. Exploring amyloidogenicity of peptides from ribosomal S1 protein to develop novel AMPs. Front Mol. Biosci. 2021;8:705069. DOI: 10.3389/fmolb.2021.705069.

5. Ghanizadeh A., Najafizade M., Rashki S., Marzhoseyni Z., Motallebi M. Genetic diversity, antimicrobial resistance pattern, and biofilm formation in Klebsiella pneumoniae isolated from patients with Coronavirus disease 2019 (COVID-19) and ventilator-associated pneumonia. Biomed. Res. Int. 2021;24:2347872. DOI: 10.1155/2021/2347872.

6. Grishin S., Deryusheva E.I., Machulin A.V., Selivanova O.M., Glyakina A.V., Gorbunova E.Y., Mustaeva L.G., Azev V.N., Rekstina V.V., Kalebina T.S., Surin A.K., Galzitskaya O.V. Amyloidogenic propensities of ribosomal S1 proteins: Bioinformatics screening and experimental checking. Int. J. Mol. Sci. 2020;21(15):5199. DOI: 10.3390/ijms21155199.

7. Grishin S., Dzhus U.F., Glukhov A.S., Selivanova O.M., Surin A.K., Galzitskaya O.V. Identification of amyloidogenic regions in Pseudomonas aeruginosa ribosomal S1 protein. Int. J. Mol. Sci. 2021;22(14):7291. DOI: 10.3390/ijms22147291.

8. Kourtis A.P., Hatfield K., Baggs J., Mu Y., See I., Epson E., Nadle J., Kainer M.A., Dumyati G., Petit S., Ray S.M.; Emerging Infections Program MRSA author group, Ham D., Capers C., Ewing H., Coffin N., McDonald L.C., Jernigan J., Cardo D. Vital signs: Epidemiology and recent trends in methicillin-resistant and in methicillin-susceptible Staphylococcus Aureus bloodstream infections. MMWR Morb. Mortal. Wkly. Rep. 2019;68:214-219. DOI: 10.15585/mmwr.mm6809e1.

9. Kravchenko S., Domnin P.A., Grishin S.Y., Panfilov A.V., Azev V.N., Mustaeva L.G., Gorbunova E.Y., Kobyakova M.I., Surin A.K., Glyakina A.V., Fadeev R.S., Ermolaeva S.A., Galzitskaya O.V. Multiple antimicrobial effects of hybrid peptides synthesized based on the sequence of ribosomal S1 protein from Staphylococcus aureus. Int. J. Mol. Sci. 2022;23(1):524. DOI: 10.3390/ijms23010524.

10. Machulin A., Deryusheva E.I., Selivanova O.M., Galzitskaya O.V. The number of domains in the ribosomal protein S1 as a hallmark of the phylogenetic grouping of bacteria. PLoS One. 2019;14(8):e0221370. DOI: 10.1371/journal.pone.0221370.

11. Marazzato M., Scribano D., Sarshar M., Brunetti F., Fillo S., Fortunato A., Lista F., Palamara A.T., Zagaglia C., Ambrosi C. Genetic diversity of antimicrobial resistance and key virulence features in two extensively drug-resistant Acinetobacter baumannii isolates. Int. J. Environ. Res. Public Health. 2022;19(5):2870. DOI: 10.3390/ijerph19052870.

12. Mbhele Z., Shobo C.O., Amoako D.G., Zishiri O.T., Bester L.A. Occurrence, antibiotic resistance, virulence factors, and genetic diversity of Bacillus spp. from public hospital environments in South Africa. Microb. Drug Resist. 2021;27(12):1692-1704. DOI: 10.1089/mdr.2020.0543.

13. Sierra J., Vinas M. Future prospects for antimicrobial peptide development: Peptidomimetics and antimicrobial combinations. Expert Opin. Drug Discov. 2021;16(6): 601-604. DOI: 10.1080/17460441.2021.1892072.


Рецензия

Для цитирования:


Галзитская О.В., Мачулин А.В., Дерюшева Е.И., Глякина А.В., Гришин С.Ю., Курпе С.Р., Панфилов А.В., Домнин П.А., Кравченко С.В., Ермолаева С.А. Антимикробные пептиды на основе последовательностей бактериальных белков S1 как потенциальная замена антибиотикам. БИОМЕДИЦИНА. 2022;18(3):84-89. https://doi.org/10.33647/2074-5982-18-3-84-89

For citation:


Galzitskaya O.V., Machulin A.V., Deryusheva E.I., Glyakina A.V., Grishin S.Yu., Kurpe S.R., Panfilov A.V., Domnin P.A., Kravchenko S.V., Ermolaeva S.A. Antimicrobial Peptides Based on Bacterial S1 Protein Sequences as a Potential Alternative to Antibiotics. Journal Biomed. 2022;18(3):84-89. (In Russ.) https://doi.org/10.33647/2074-5982-18-3-84-89

Просмотров: 386


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2074-5982 (Print)
ISSN 2713-0428 (Online)