Investigation of supramolecular cluster «alcohol dehydrogenase - lactate dehydrogenase» in subcellular fractions of liver healthy rats and animals with toxic hepatitis
Abstract
Possibility of formation of supramolecular functional cluster «alcohol dehydrogenase - lactate dehydrogenase » for various сompartment of liver cells and its participation in molecular mechanisms of realization of metabolic effect of a gepatotoxic xenobiotic is shown. Cluster LDH-ADHis responsible for education dirdir in a liver of such metabolites as ethanol and a lactate, from functioning of cluster LDH-ADHdepends backback the contents in a liver of acetaldehyde and pyruvate. Prevalence of this or that substratum plays defining role in strengthening or weakening of toxic effect of tetrachlormethane.
About the Authors
A. G. Soloveva
ФГБУ «ННИИТО» Минздрава России
Russian Federation
Russian Federation
A. A. Ulanova
ФГБУ «ННИИТО» Минздрава России
Russian Federation
Russian Federation
A. K. Martusevich
ФГБУ «ННИИТО» Минздрава России
Russian Federation
Russian Federation
S. P. Peretyagin
Ассоциация российских озонотерапевтов
Russian Federation
Russian Federation
References
1. Ашмарин И.П. Алкогольдегидрогеназа млекопитающих - объект молекулярной медицины // Успехи биологической химии. 2003. Т. 43. С. 3-18.
2. Зимин Ю.В., Сяткин С.П., Березов Т.Т. Надмолекулярная регуляция активности некоторых оксидоредуктаз клетки в норме и патологии // Вопросы медицинской химии. 2001. Т. 47. № 3. С. 247-287.
3. Зимин Ю.В., Соловьева А.Г. Регуляторная роль надмолекулярного комплекса алкогольдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы митохондрий клетки // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2009. № 12. С. 644-645.
4. Кленова Н.А. Биохимия патологических состояний. -Самара: Изд-во «Самарский университет ». 2006. 216 с.
5. Корнеев А.А., Комиссарова И.А. О биологическом значении ацетальдегида как клеточного регулятора дыхательной цепи митохондрий // Успехи современной биологии. 1994. Т. 114. № 2. С. 212-221.
6. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. - М.: Высшая школа, 1980. 272 с.
7. Михайлова Е.В., Попова Т.Н., Сафонова О.А. Каталитические свойства NADP-зависимой малатдегидрогеназы из печени крыс в норме и при экспериментальном токсическом гепатите // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2009. № 3. С. 39-43.
8. Островский Ю.М. , Островский С.Ю. Аминокислоты в патогенезе, диагностике и лечении алкоголизма. - Минск: Наука и техника. 1995. 280 с.
9. Перетягин С.П., Большухин С.Ю., Мартусевич А.К. Экспериментальная токсикология тетрахлорметана: оценка влияния на систему липопероксидации // Теоретическая и прикладная экология. 2012. № 3. С. 55-59.
10. Попова Т.Н., Агарков А.А., Семенихина А.В. Каталитические свойства глутатионредуктазы из печени крысы в норме и при токсическом гепатите // Биомедицинская химия. 2009. № 2. С. 169-176.
11. Ткачук В.А. Клиническая биохимия. - М.: Издательство «ГЕОТАР-МЕД». 2004. 267 с.
12. Тутельян В.А., Аксенов И.В., Кравченко Л.В. и др. Характеристика острого токсического действия четыреххлористого углерода как модели окислительного стресса // Токсикологический вестник. 2009. № 1. С.12-17.
13. Финдлей Дж., Эван У. Биологические мембраны. Методы. - М.: Мир. 1990. 424 с.
14. Chaubey A., Gerard M., Singh V.S. Immobilization of lactate dehydrogenase on tetraethylorthosilicatederived sol-gel films for application to lactate biosensor // Appl. Biochem. Biotechnol. 2001. Vol. 96. № 1-3. Р. 293-301.
15. Clichici S., Catoi C., Mocan T., et al. Non-invasive oxidative stress markers for liver fibrosis development in the evolution of toxic hepatitis // Acta Physiol. Hung. 2011. Vol. 98. № 2. P. 195-204.
16. Dawson J.M., Heatlic P.L. Lowry method of protein quantification. Evidence for Photosensitivity // Anal. Biochem. 1984. Vol. 140. № 2. P. 391-393.
17. Keung W.M., Ho Y.W., Fong W.P. Isolation and characterization of shrew liver alcohol dehydrogenase // Comp. Biochem. and Physiol. B. 1989. Vol. 93. № 1. P. 169-173.
18. Koivusalo M., Baumann M., Votila L. Evidence for the identity of glu-tathione - derendent formaldehyde dehydrogenase and class III alcoholdehydrogenase // FEBS Lett. 1989. Vol. 257. № 1. P. 105-109.
19. Martin E.J., Racz W.J., Forkert P.G. Mitochondrial dysfunction is an early manifestation of 1,1 - dichloroethylene induced hepatotoxicity in mice // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2003. Vol. 304. P. 121-129.
20. Nicolau E., Mendez J., Fonseca J.J., et al. Bioelectrochemistry of non-covalent immobilized alcohol dehydrogenase on oxidized diamond nanoparticles // Bioelectrochemistry. 2012. Vol. 85. P. 1-6.
21. Peretyagin S.P., Martusevich A.K., Solovyeva A.G., et al. Enzymological evaluation of hepatotropic effect of ozone in a subchronic experiment // Bulletin of Experimental Biology and Medicine. 2013. Vol. 154. Iss. 6. P. 789-791.
22. Trivedi A., Heinemann M., Spiess A.C., et al. Optimization of adsorptive immobilization of alcohol dehydrogenases // J. Biosci Bioeng. 2005. Vol. 99. № 4. P. 340-347.
23. Tsai Y.-C., Chen S.-Y., Liaw H.-W. Immobilization of lactate dehydrogenase within multiwalled carbon nanotube-chitosan nanocomposite for application to lactate biosensors // Sensors and Actuators B: Chemical. 2007. Vol. 2. P. 474-481.
Review
For citations:
Soloveva A.G., Ulanova A.A., Martusevich A.K., Peretyagin S.P. Investigation of supramolecular cluster «alcohol dehydrogenase - lactate dehydrogenase» in subcellular fractions of liver healthy rats and animals with toxic hepatitis. Journal Biomed. 2014;1(3):64-71. (In Russ.)
Views:
219
Email this article 
